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Marburger Forschungsteam um Prof. Jan Schuller am ehemaligen LOEWE-Zentrum SYNMIKRO entschlüsselt molekularen „Riesen“ – eines der größten Enzyme der Natur

Jan Schuller
© Sandra Schuller
Prof. Dr. Jan Schuller und Doktorandin Sophia Paul von SYNMIKRO freuen sich über Ihre neueste Entdeckung: Das Forschungsteam konnte mithilfe moderner Kryo- Elektronenmikroskopie einen der größten bislang bekannten Enzymkomplexe der Natur charakterisieren,

Ein Forschungsteam am ehemaligen LOEWE-Zentrum SYNMIKRO an der Philipps Universität in Marburg hat einen der größten bislang bekannten Enzymkomplexe der Natur untersucht und seine außergewöhnliche Struktur entschlüsselt. Unter der Leitung von Prof. Dr. Jan Schuller konnte Doktorandin Sophia Paul den sogenannten Heterodisulfid-Reduktase-Superkomplex detailliert charakterisieren. Die Ergebnisse der Studie werden nun im Fachmagazin Nature veröffentlicht.

„Dieser Enzymkomplex zeigt eindrucksvoll, wie die Natur komplexe molekulare Maschinen aufgebaut hat, um unter extremen Bedingungen effizient Energie zu gewinnen. Besonders spannend ist für uns, dass wir nicht nur die Struktur dieses riesigen Systems aufklären konnten, sondern auch sehen, wie flexibel Mikroorganismen ihre Energiegewinnung an ihre Umwelt anpassen“, sagt Prof. Dr. Jan Schuller.

Der untersuchte Enzymkomplex besitzt eine beeindruckende Größe: Er erreicht eine Molekülmasse von etwa acht Mega-Dalton und einen Durchmesser von rund 50 Nanometern. Damit gehört er zu den größten bekannten Enzymkomplexen überhaupt. Zum Vergleich: Enzyme, die beispielsweise beim Abbau von Zucker Energie für Zellen bereitstellen, erreichen lediglich 120 Kilo-Dalton. (Also quasi ein vollgepackte LKW und ein kleiner Motorroller). Der Superkomplex besteht aus insgesamt 252 Proteinuntereinheiten und enthält mehr als 600 sogenannte Kofaktoren – kleine Molekülbestandteile, die für die Funktion des Enzyms entscheidend sind.

Durch die komplexe räumliche Organisation seiner zahlreichen Bestandteile kann der Enzymkomplex mehrere Reaktionsschritte effizient miteinander verbinden und schneller und gezielter einen Elektronentransfer ermöglichen – zentral für die Energiegewinnung bestimmter Mikroorganismen.

Der Enzymkomplex stammt aus dem Mikroorganismus Methanococcus maripaludis, der zu den sogenannten methanogenen Archaeen – einzelligen Organismen, gehört, die ohne Sauerstoff leben können. Man findet sie daher an Lebensräumen mit extremen Bedingungen, wie heiße Quellen und tiefen Sedimenten oder salzhaltigen Ökosystemen wie zum Beispiel den Salzwiesen der deutschen Nordseeküste.

Diese Mikroorganismen nutzen Wasserstoff, um Kohlendioxid (CO₂) in Methan (CH₄) umzuwandeln. Methan ist neben Kohlendioxid eines der wichtigsten Treibhausgase und trägt zur globalen Erwärmung bei. Ein besseres Verständnis der biologischen Methanbildung hilft daher, die Rolle solcher Mikroorganismen in globalen Kohlenstoffkreisläufen und im Zusammenhang mit dem Klimawandel besser einzuordnen.

Die Studie liefert neue Einblicke in die Funktionsweise eines außergewöhnlich großen biologischen Systems und zeigt, wie Mikroorganismen mit hochkomplexen molekularen Maschinen an extreme Lebensbedingungen angepasst sind.