Nachrichten

Zu viel CO₂ in der Atmosphäre treibt den Klimawandel voran und Pflanzen (und Algen) können die vorhandenen Mengen nicht ausreichend binden. Aus diesem Grund wird auch daran geforscht, wie sich Photosynthese – und damit die CO₂-Bindung – robuster und effizienter gestalten lässt. Voraussetzung dafür ist jedoch ein genaues Verständnis ihrer Funktionsweise und Entwicklung. Einen wichtigen Beitrag dazu liefert jetzt Dr. Jan Schuller von der Philipps-Universität Marburg im LOEWE-Schwerpunkt RobuCop: Mittels hochauflösender Cryo-Elektronenmikroskopie wurden Struktur und Evolution eines zentralen Schritts der Photosynthese untersucht.

Ziel war es zu verstehen, wie genau bei der Photosynthese Elektronen zwischen Proteinen übertragen werden. In der Alge Chlamydomonas reinhardtii übernimmt das Protein Cytochrom c₆ (Cyt c₆) den Transport zum Photosystem I (PSI), während in Pflanzen Plastocyanin diese Rolle übernimmt. Aus evolutionärer Sicht wird vermutet, dass ursprünglich Cyt c₆ mit PSI interagiert hat und später durch Selektionsdruck zunehmend durch Plastocyanin ersetzt wurde. Auch heute noch nutzen manche Cyanobakterien ausschließlich Cytochrom c₆, manche können zwischen Plastocyanin und Cyt c₆ wechseln, höhere Pflanzen verwenden ausschließlich Plastocyanin.

Die Erforschung dieser Prozesse war bislang schwierig, da der Kontakt zwischen den Proteinen von extrem kurzer Dauer ist. Mithilfe der Cryo-Elektronenmikroskopie konnte jetzt erstmals im Detail gezeigt werden, wie die Bindung erfolgt: Negativ geladene Stellen von Cyt c₆ werden für die Interaktion mit PSAF (einem Teil des Photosystem I) genutzt – ähnlich wie bei Plastocyanin. Zudem spielt die spezifische Aminosäure R66 – die im Plastocyanin fehlt, jedoch in Cyanobakterien erhalten ist – eine zentrale Rolle für Bindung und Elektronentransfer zu PSI.

Die Studie liefert damit einen seltenen Einblick in die Wechselwirkung von ursprünglichen Proteinen zu Photosystem I und bietet ein strukturelles Modell für deren Evolution.